蛋白质肽键中氨基酸排列顺序

一、蛋白质的分子组成

1．蛋白质分子的元素组成 主要有碳、氢、氧、氮；大多数蛋白质含有硫；有些蛋白质还含有磷或金属元素铁、铜、锰、锌等；个别蛋白质含有碘。元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%即1g氮相当于6.25g蛋白质。蛋白质是体内的主要含氮物，测定生物样品中含氮量可推算出蛋白质的大致含量。

2．蛋白质的基本组成单位 氨基酸是蛋白质基本组成单位，组成人体蛋白质的天然氨基酸有20种。其化学结构具有共同的特点，均为α-氨基酸（CNH2HCOOHR）；不同的氨基酸的侧链（R）各异。除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子均不对称，故有L型或D型之分。组成天然蛋白质的氨基酸除甘氨酸以外，都是L-α-氨基酸。

二、蛋白质的分子结构

1．肽键与肽 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键称为肽键。氨基酸之间靠肽键相连接。氨基酸通过肽键连接形成的化合物称为肽。两分子氨基酸缩合而成的肽称二肽，三分子氨基酸缩合成三肽，以此类推。将10个以上氨基酸通过肽键相连形成的肽称多肽，又称多肽链。

2．蛋白质的一级结构 蛋白质分子中氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构，是蛋白质基本结构。维持一级结构的主要化学键是肽键。一级结构是其生物活性及空间结构的基础。

3．蛋白质的二级结构 指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也是多肽链主链骨架由于折叠、盘曲而形成的空间结构。主要形式是α-螺旋、β-折叠。α-螺旋指肽链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升。螺旋走向是顺时针方向，为右手螺旋；每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm；肽键中全部-NH都和-CO形成氢键，使α-螺旋结构牢固。

4．蛋白质的三级和四级结构 三级结构指在二级结构基础上，多肽链进一步折叠、盘曲，主链、侧链都包括在内形成的空间结构。只有一条肽链的蛋白质，须具备三级结构才有生物学功能。四级结构指蛋白质分子各亚基之间的空间排布及相互接触作用，维系其结构主要化学键是疏水键。

三、蛋白质的理化性质

1．等电点（pI）蛋白质所带正负电荷数相等时溶液的pH称该蛋白质的等电点。血浆中各蛋白质的等电点都＜7.4，而血浆的pH为7.4，故在血浆中以阴离子形式存在。

2．沉淀　蛋白质肽链相互缠绕聚集，自溶液中析出的现象称为沉淀。沉淀的原理：破坏蛋白质胶体溶液的两个稳定因素——颗粒表面的电荷和水化膜，可使蛋白质沉淀。常用方法：①盐析，蛋白质溶液中加入高浓度中性盐破坏蛋白质胶体稳定性，使蛋白质从溶液中沉淀出来，称为盐析。一般用盐析法分离的蛋白质不变性，再经透析除去盐分，可得到纯净、保持原活性的蛋白质。②有机溶剂，可与水混溶的有机溶剂如乙醇、丙酮等，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，使蛋白质析出沉淀。③重金属盐，当溶液pH大于等电点，蛋白质电离成负离子，可与重金属离子如Cu2+、Hg2+、Pb2+、Ag+等结合成不溶性蛋白盐沉淀。

3．变性 某些理化因素作用下，蛋白质特定空间结构破坏，引起理化性质发生改变、生物学活性丧失的现象称为蛋白质的变性。①蛋白质变性的因素：物理、化学因素。②蛋白质变性的特点：生物学活性丧失；溶解度显著降低；黏度增加；易被蛋白酶水解；结晶能力消失。③蛋白质变性的临床应用：消毒灭菌；保存酶制剂、疫苗、免疫血清等。

历年考点串讲

蛋白质的化学历年必考，近9年考试的频率约11次。

其中，蛋白质的基本组成单位、一级和二级结构、理化性质是考试的重点，应熟练掌握。

常考的细节如下。

1．组成人体蛋白质多肽链的基本单位是L-α-氨基酸。

2．无L型或D型之分的氨基酸是甘氨酸。

3．非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸的组成。

4．蛋白质的结构：一级结构、二级结构特点，特别是α-螺旋的特点。

5．维持一级结构的主要化学键是肽键。

6．变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失。

7．蛋白质的等电点是指蛋白质以兼性离子状态存在时溶液的pH。

8．以醋酸纤维素薄膜作支持物进行血清蛋白质电泳的缓冲液常用pH为8.6。