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肽与氨基酸蛋白质有啥关系

时间:2022-04-19 理论教育 版权反馈
【摘要】:只有一条肽链的蛋白质,须具备三级结构才有生物学功能。这种排列顺序是蛋白质功能的结构基础,决定了蛋白质的空间结构。蛋白质空间结构与功能的关系:蛋白质的空间结构指蛋白质的二、三、四级结构的总称,又称立体结构、三维结构或构象。血红蛋白第一分子O2与血红蛋白的第一个亚基结合后,改变了血红蛋白分子的构象,致第二、第三和第四个O2分子很快与血红蛋白结合。考试重点在氨基酸的结构与分类、蛋白质的结构与功能等。

1.氨基酸与多肽

(1)氨基酸的结构与分类:氨基酸是蛋白质基本组成单位,组成人体蛋白质的天然氨基酸有20种,其化学结构有共同的特点,均为L-α-氨基酸;不同的氨基酸侧链(R)各异。除甘氨酸外,其余氨基酸的α-碳原子均不对称,有L型或D型之分。组成天然蛋白质的氨基酸除甘氨酸以外,都是L-α-氨基酸(2003、2006、2008)。

(2)肽键与肽链:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键称肽键。氨基酸之间靠肽键连接(2003、2006)。氨基酸通过肽键连接形成的化合物称为肽。两分子氨基酸缩合而成的肽称二肽,三分子氨基酸缩合成三肽,以此类推。将10个以上氨基酸通过肽键相连形成的肽称多肽,又称为多肽链。多肽链有两端:N-端,即自由氨基的一端;C-端,即自由羧基的一端。

2.蛋白质的结构

(1)蛋白质的一级结构(2000、2003、2007):蛋白质分子中氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构,是蛋白质的基本结构。维持一级结构的主要化学键是肽键。一级结构是其生物活性及空间结构的基础。

(2)蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也是多肽链主链骨架由于折叠、盘曲而形成的空间结构。主要形式是α-螺旋、β-折叠。α-螺旋指肽链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升(2001、2002、2005)。螺旋走向是顺时针方向,为右手螺旋;每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm;肽键中全部—NH都和—CO形成氢键,使α-螺旋结构牢固。

(3)蛋白质的三级结构:三级结构指在二级结构基础上,多肽链进一步折叠、盘曲,主链、侧链都包括在内形成的空间结构。只有一条肽链的蛋白质,须具备三级结构才有生物学功能。

(4)蛋白质的四级结构:蛋白质的二级、三级结构只涉及由一条多肽链卷曲而形成的蛋白质。而有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条具有完整的三级结构的多肽链称为蛋白质的亚基,蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。维系其结构的主要化学键是疏水键(2003A1/2003B)。

3.蛋白质结构与功能的关系

(1)蛋白质一级结构与功能的关系:蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸排列的顺序(2000、2003、2007)。这种排列顺序是蛋白质功能的结构基础,决定了蛋白质的空间结构。氨基酸排列顺序的差别意味着侧链R基团的性质和顺序对于每一种蛋白质是特异的,R基团大小不同、电荷不同、对水的亲和力也不相同,因而使蛋白质分子具有不同的构象。

许多蛋白质(或酶)都有相应的不具有活性的前体,经蛋白酶的作用,切除一段肽段后,空间结构发生变化,转变成具有活性的蛋白质(或酶)。

(2)蛋白质空间结构与功能的关系:蛋白质的空间结构指蛋白质的二、三、四级结构的总称,又称立体结构、三维结构或构象。维持蛋白质空间结构的键主要是非共价键(次级键)(2001、2002、2003、2005):氢键、疏水键、盐键等,另外还可能有二硫键和金属蛋白的配位键。

蛋白质特定的空间构象是发挥功能的结构基础。

一个蛋白质与其配体(或其他蛋白质)结合后,蛋白质的构象发生变化,使它更适合于功能需要,这一类变化称为别构效应。血红蛋白第一分子O2与血红蛋白的第一个亚基结合后,改变了血红蛋白分子的构象,致第二、第三和第四个O2分子很快与血红蛋白结合。小分子的O2被称为别构剂,血红蛋白称为别构蛋白。

4.蛋白质的理化性质

(1)等电点(pI):蛋白质所带正、负电荷数相等时溶液的pH称该蛋白质的等电点。血浆中各蛋白质的等电点都<7.4,而血浆的pH为7.4,故在血浆中以阴离子形式存在。

(2)蛋白质的沉淀:蛋白质肽链相互缠绕聚集,自溶液中析出的现象称为沉淀。沉淀的原理:破坏蛋白质胶体溶液的两个稳定因素——颗粒表面的电荷和水化膜,可使蛋白质沉淀。常用方法①盐析:蛋白质溶液中加入高浓度中性盐破坏蛋白质胶体稳定性,使蛋白质从溶液中沉淀出来,称盐析。一般用盐析法分离的蛋白质不变性,再经透析除去盐分,可得到纯净、保持原活性的蛋白质。②有机溶剂:可与水混溶的有机溶剂如乙醇丙酮等,能破坏蛋白质颗粒的水化膜,使蛋白质析出沉淀。③重金属盐:当溶液pH大于等电点,蛋白质电离成负离子,可与重金属离子如Cu2+、Hg2+、Pb2+、Ag+等结合成不溶性蛋白盐沉淀。

(3)蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定空间结构破坏,引起理化性质发生改变、生物学活性丧失的现象称蛋白质的变性(2007)。①蛋白质变性的因素:物理因素、化学因素。;溶解度显著降低;黏度增加;易被蛋白酶水解;结晶能力消失。③蛋白质变性的临床应用:消毒灭菌(2006);保存酶制剂、疫苗、免疫血清等。

历年考点串讲

近十年共考18题,主要为A1、B1型题。考试重点在氨基酸的结构与分类、蛋白质的结构与功能等。每年必考,题量在2~4题。常考的细节有:

1.非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸的组成。

2.半胱氨酸是含巯基的氨基酸,天然蛋白质中不含有的氨基酸是鸟氨酸。

3.肽键性质和组成特点是肽键有一定程度双键性质。

4.谷胱甘肽是一种生物活性肽。

5.变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失。

6.蛋白质的结构,一级结构、二级结构特点。蛋白质二级结构是指分子中局部主链的空间构象。

7.HbA的α亚基与O2结合后产生别构效应,从而促进其他亚基与O2结合。

8.氧分压增高是促进血红蛋白(Hb)转变为氧合血红蛋白(HbO2)的因素。

9.维系蛋白质分子中螺旋的化学键是氢键。维持一级结构的主要化学键是肽键。

10.蛋白质变性的实质是空间结构的改变,并不涉及一级结构的改变。

11.氨基酸是蛋白质的基本组成单位,除甘氨酸外属L-α-氨基酸。

12.酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;碱性氨基酸:赖氨酸精氨酸组氨酸

13.半胱氨酸巯基是谷胱甘肽(GSH)的主要功能基团。

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