TGF－β最初是由Delarco和Toder（1978）从病毒转化的啮齿动物细胞中分离出来的一种具有使正常大鼠肾成纤维细胞表型发生转化能力的多肽，并命名为TGF－β。TGF－β广泛存在于肝、肾、肺、脑、心脏、脾、睾丸、颌下腺、脂肪及胎盘等组织中，几乎所有体内细胞都能合成TGF－β，而且都有它的膜受体。TGF－β既可通过自分泌，也可通过旁分泌产生。
TGF－β的活性结构为25ku的二聚体，是由两条相同的多肽链（112个氨基酸）通过二硫键相连组成的多肽亚单位。当二聚体结构被破坏时，其活性也随之丧失。成熟的TGF－β有5种异构体，即为TGF－β1、TGF－β2、TGF－β3、TGF－β4和TGF－β5，其中TGF－β1存在于哺乳动物中。具有这种成熟结构的TGF－β是由大分子的前体复合物经裂解而成。大多数类型的组织和细胞，合成和分泌的是无活性的TGF－β前体复合物。这种前体复合物不能结合细胞表面的TGF－β受体，不被其特异的抗体识别，也不能诱导TGF－β特有的生物效应。TGF－β前体复合物包括小分子和大分子无活性复合物及TGF－β－α2－巨球蛋白复合物。小分子的无活性复合物由信号肽、无活性结合肽段（latency associated peptide，LAP）和具有活性的TGF－β组成。大分子无活性复合物由小分子无活性复合物和无活性的TGF－β结合蛋白（latent TGF－βbinding protein，LTBP）组成。通常大、小分子无活性的复合物是由细胞分泌的，并能在激活后释放出成熟的TGF－β。而血清中成熟的TGF－β与α2－巨球蛋白结合在一起。已知非活性型TGF－β在体外可经酸、尿素及蛋白酶等处理后产生活性型TGF－β。
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