酶催化特定的化学反应能力被称为

（一）高度催化效率

酶是高效的催化剂，催化效率比一般催化剂高107～1013倍，通常比非催化反应高108～1020倍。例如在pH 7．0，20℃时，脲酶催化尿素水解比非催化反应快1014倍。羧基肽酶A催化多肽链羧基端的氨基酸残基水解，反应速率比非催化反应快1011倍。

（二）高度专一性

受酶催化的化合物称为该酶的底物（substrate）。酶对其底物具有比较严格的选择性。一种酶仅作用于一种化合物、一类化合物或特定的化学键，催化特定的化学反应，生成特定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性或专一性（specificity）。酶的特异性可分为3种类型。

1．绝对专一性（absolute specificity） 有些酶只作用于一种特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成特定结构的产物，这种特异性称为绝对专一性。例如脲酶仅催化尿素水解生成CO2和NH3，对甲基尿素没有催化作用。

2．相对专一性（relative specificity） 多数酶能够作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物，这种选择性称为相对专一性。例如脂肪酶不仅水解脂肪，也水解其他简单的酯；蛋白酶水解多肽时，对构成肽键的氨基酸残基无绝对要求，仅对氨基酸残基的种类有选择性。

3．立体异构专一性（steroespecificity） 一些酶只能催化一种光学异构体或立体异构体进行反应，称为立体异构专一性。例如L－乳酸脱氢酶仅催化L－乳酸脱氢生成丙酮酸，而对D－乳酸无催化作用；淀粉酶只能水解淀粉中的α－1，4－糖苷键，不能水解纤维素中的β－1，4－糖苷键。

（三）高度不稳定性

绝大多数酶的化学本质是蛋白质。凡使蛋白质变性的因素，如高温、强酸、强碱等，均能使酶发生变性而失去催化活性。因此，大多数酶促反应都是在常温、常压和接近中性的条件下进行的。

（四）可调节性

生物体内许多酶受体内代谢物或激素的调节，调控过程非常精细，以适应体内外环境的变化。

1．酶活性的调节 如AMP、ATP可分别与磷酸果糖激酶－1结合，通过改变酶的结构，分别激活或抑制该酶的催化活性。

2．酶量的调节

（1）酶的合成受到诱导或阻遏，从而改变细胞内的酶量。例如胰岛素诱导HMG－CoA还原酶的合成，而胆固醇则阻遏该酶合成。

（2）改变酶分子的降解速率也能对酶量产生影响。例如饥饿时肝脏中精氨酸酶活性增加，主要是由于酶蛋白的降解受到抑制。