催化反应和诱导反应的区别

酶催化的化学反应称为酶促反应，大多数为可逆反应。酶作用的物质称为底物（substrate，S），反应生成的物质称为产物（product，P）。酶与一般催化剂一样，在化学反应前后没有质和量的改变。只能催化热力学允许的化学反应；只能加速反应的进程，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。酶既有与一般催化剂相同的性质，又具有一般催化剂所没有的生物大分子的特性。酶促反应具有其特殊的性质与反应机制。

（一）高度的催化效率

酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。例如，脲酶水解尿素的速度常数比酸水解尿素高1012倍，用过氧化氢酶催化过氧化氢分解的速度常数比Fe2＋催化高6×105倍。

（二）高度的特异性

酶与一般催化剂不同，酶对其所催化的底物具有较严格的选择性。即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下三种类型。

1．绝对特异性　酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，这种特异性称为酶的绝对特异性。例如琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。

2．相对特异性　有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。例如，磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用，可水解甘油或酚与磷酸形成的酯键。

3．立体异构特异性　有些酶具有立体异构特异性，仅作用于底物的一种立体异构体。例如，乳酸脱氢酶仅催化L－乳酸脱氢，而不作用于D－乳酸。除上述光学异构体外，有些酶对几何异构体也显示出立体异构特异性。例如，延胡索酸酶仅催化反丁烯二酸（延胡索酸）与苹果酸之间的裂解反应，对顺丁烯二酸则无作用。

（三）酶促反应的可调节性

酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。生物体内有许多机制可以改变酶的催化能力，酶的含量受到酶生成量与降解量的双重调节，酶催化效力受到底物浓度和产物浓度的变化、激素和神经系统的调节。例如，多酶体系和多功能酶的形成；进化过程中基因分化形成的各种同工酶；代谢物对关键酶、变构酶的抑制与激活；酶共价修饰的级联调节；以及对酶生物合成的诱导与阻遏、酶降解速度的调节等。

（四）酶活性的不稳定性

酶是蛋白质，在一些理化因素（如高温、强酸、强碱等）的作用下可以使酶失去催化活性。因此酶所催化的反应往往都是在比较温和的常温常压和接近中性条件下进行。