血红蛋白易与氧气结合

血红蛋白（hemoglobin，Hb）是红细胞的主要成分，在正常情况下，每个红细胞均含有一定量的血红蛋白。血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。每1个血红蛋白分子由1分子珠蛋白和4分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96%，血红素占4%。人体内的血红蛋白由4个亚基构成，分别为2个α亚基和2个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的4个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素蛋白构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素蛋白包在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素蛋白是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中4个吡咯环上的氮原子与1个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有1个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先1个氧分子与血红蛋白4个亚基中的1个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第2个氧分子相比于第1个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第3个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的4个亚基分别与4个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。

由于血红素蛋白结构的协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显著的提高，从这个角度讲，对健康人而言，吸氧所产生的心理暗示要远远大于其生理作用。

除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲蓝的方法来救治。

血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质，是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧，也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物，铁有6个配位键，其中4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基（α2β2），每个亚基连接1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链（含141个氨基酸残基）和β链（含146个氨基酸残基）的氨基酸序列已确定，也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。血红蛋白基因的点突变可导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见的疾病是镰刀形红细胞贫血病。

血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织，又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关，在缺氧的地方（如静脉血中）亚基处于钳制状态，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧；在含氧丰富的肺里，亚基结构呈松弛状态，使氧极易与血红素结合，从而迅速地将氧运载走，亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。

血红蛋白的检测方法在传统实验室主要是三分类或五分类仪器法直接检测，结果快速、准确。但是并不适合家庭以及患者床旁使用。而下面介绍的几种方法，比较简单、快速，适合患者床旁检测。