氨基酸和人血白蛋白一样吗

肝细胞是血浆蛋白合成的主要场所。肝的蛋白质代谢极为活跃。肝细胞的一个重要功能是合成与分泌血浆蛋白质，见表1-1。除γ－球蛋白和补体（网状内皮细胞产生）外，几乎所有的血浆蛋白质均来自肝，如（清）白蛋白，各种酶类，如凝血酶原、纤维蛋白原等，以及多种载体蛋白和血浆部分球蛋白。肝脏每日大约可以合成15g的血浆蛋白，其中最突出的就是血浆白蛋白，在肝细胞受到损害时，其合成能力下降，往往引起白蛋白浓度降低。

表1-1　肝分泌的部分血浆蛋白质

1.血浆蛋白质的合成　肝细胞合成蛋白质的原料——氨基酸，部分由肝细胞本身合成，部分由肝细胞内原有的蛋白质分解后产生的氨基酸供给，但主要是食物中的蛋白质经消化吸收后而来的。消化吸收后的氨基酸大约有4／5被肝脏摄取，其余的进入血液循环供其他组织利用。进入肝脏的氨基酸可被合成肝脏本身的结构蛋白和酶类、血浆蛋白质，或经糖异生转变为糖或氧化供能，部分被分解破坏。

正常人血清中总蛋白为60～80g／L，其中白蛋白（A）40～50g／L，球蛋白（G）20～30g／L，A／G为1.5～2.5∶1。肝脏是合成白蛋白的惟一部位，成人肝每日可合成12g白蛋白，约占全身白蛋白总量的1／20，几乎占肝蛋白质合成总量的1／4。

肝分泌蛋白质的速度主要取决于合成的速度。其中血浆白蛋白、纤维蛋白和α1蛋白酶抑制的分泌速度最快。从氨基酸合成白蛋白到分泌仅需20～30min，半衰期为17～23d。白蛋白40%存在于血液中，60%分布于各器官组织内及组织液中。白蛋白的分解代谢受血浆白蛋白浓度的影响很大，当其浓度降低时，其分解速度也降低，随着其浓度的恢复，分解速度也随之增高。

当营养不良、消耗增多、慢性肝炎、肝衰竭、肝硬化时，白蛋白的合成减少，血浆白蛋白水平下降。血浆白蛋白除了是许多物质（如游离脂酸、胆红素等）的载体外，在维持血浆胶体渗透压方面起重要作用。若血浆白蛋白低于30g／L，约有半数病人出现水肿或腹水。在肝功能严重受损时，由于白蛋白合成减少，血浆白蛋白浓度降低，可致使A／G比值下降，甚至发生倒置。此种变化可作为某种肝病的辅助诊断及判断治疗效果和预后的指标。

目前已知的凝血因子主要有14种，除因子Ⅲ和因子Ⅳ外，其余的凝血因子均为糖蛋白，大部分由肝脏合成，而且Ⅱ（凝血酶原）、Ⅴ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ因子仅在肝内制造。因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ的产生，需要依赖维生素K的参与。当肝脏功能受损时，肝脏合成的凝血因子减少，同时维生素K的吸收障碍，也使因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ的产生减少，出现凝血异常。

2.血浆蛋白质的分解　蛋白质约占人体固体成分的45%，人体内蛋白质处于合成与降解的动态平衡。每日大约有300g进行更新，即300g蛋白质被分解为氨基酸，同时又要有300g氨基酸被组织利用合成新的蛋白质来补充。虽然蛋白质被分解产生的氨基酸大部分可被细胞利用来合成新的蛋白质，但有少部分氨基酸被降解或合成为其他物质，为了补充这些损耗，必须从食物中摄取。根据氮平衡试验计算，在不进食蛋白质时，成人每日最低分解约20g蛋白质。由于食物中的蛋白质并不能完全利用，故成人每日最低需要30～50g蛋白质。我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量80g。

蛋白质的分解由一系列蛋白酶和肽酶完成。细胞外来源的蛋白质、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白质主要在溶酶体中进行分解，异常蛋白和短寿命的蛋白质在胞液中进行分解，被各种蛋白水解酶和肽酶分解为氨基酸，然后进行氨基酸的代谢。

肝脏含有丰富的氨基转氨酶，简称转氨酶，能催化某一氨基酸的α－氨基转移到另一种α－酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则变成α－酮酸。它们的催化反应是可逆的，并需要磷酸吡哆醛作为这种氨基转换过程的辅酶。除赖氨酸、脯氨酸及羟辅氨酸外，体内的大多数氨基酸可以参与转氨基作用并生成相应的α－酮酸，其中以α－酮戊二酸最重要，它接受氨基后形成谷氨酸。转氨酶具有专一性，能将相应的氨基酸和α－酮酸进行转氨基作用，例如丙氨酸转氨酶（简称ALT，曾称谷－丙转氨酶，GPT）和天冬氨酸转氨酶（简称AST，曾称谷－草转氨酶，GOT），它们在体内广泛存在，但各组织中含量并不相等，见表1-2。从表1-2中可以看出，正常时上述转氨酶主要存在于细胞内，血清中的活性很低，ALT主要分布在肝脏和肾脏，而且肝脏的活性要比肾脏高1倍以上；AST的活性心脏和肝脏最高。因此肝脏有极强的从血液中摄取氨基酸的能力。当各种病因使细胞膜的通透性增高或细胞被破坏时，则转氨酶大量地释放进入血液，从而使血液中的活性明显升高。

表1-2　正常人各组织中AST及ALT活性

胎肝可合成一种与血浆清蛋白分子量相似的甲胎蛋白（a-fetoprotein，AFP），胎儿出生后合成受到抑制，故正常人血浆中很难检出。肝癌时，癌细胞中AFP基因失去阻遏，血浆中可能再次检出AFP，对肝癌的诊断有一定意义。