（一）氧化脱氨基作用
1．L－谷氨酸脱氢酶（L－glutamate dehydrogenase） 在肝、肾、脑的线粒体内活性较强，仅催化L－谷氨酸脱氢，属不需氧脱氢酶，以NAD＋或NADP＋为辅酶。哺乳动物组织中，仅L－谷氨酸能高速氧化脱氨。在L－谷氨酸脱氢酶的催化下，L－谷氨酸氧化脱氨生成α－酮戊二酸和氨。
L－谷氨酸脱氢酶是一种别构酶，由6个相同的亚基聚合而成。ATP与GTP是其别构抑制剂，而ADP和GDP是其别构激活剂。体内能量不足时能加速氨基酸的氧化，满足机体的能量需求。
2．L－氨基酸氧化酶 L－氨基酸氧化酶属黄素酶类，以FMN或FAD为辅基，存在于肝、肾。氨基酸经L－氨基酸氧化酶催化生成α－亚氨基酸，接着再加水分解成相应的α－酮酸，并释放铵离子。反应中分子氧直接氧化还原型黄素蛋白形成H2O2，H2O2被过氧化氢酶裂解成O2和H2O，过氧化氢酶存在于大多数组织中，尤其是肝。
图6－5 氨基酸氧化酶催化的脱氨基作用
（二）转氨基作用（tansamination）
1．转氨基作用 α－氨基酸的氨基转移到α－酮酸的羰基位置上，生成相应的氨基酸，原来的α－酮酸则转变成另一种氨基酸。通过转氨基作用，氨基酸的种类发生了变化。转氨反应由转氨酶（transaminase）催化，平衡常数接近1．0，属可逆反应。转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些氨基酸合成的重要途径。
2．转氨酶 体内大多数氨基酸可参与转氨基作用（除赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸）。除了α－氨基外，氨基酸侧链末端的氨基，如鸟氨酸的δ－氨基也可通过转氨基作用脱去氨基。体内存在着多种转氨酶，不同的转氨酶特异性催化相应的转氨反应。转氨酶广泛分布于体内各组织中，其中以肝及心肌含量最丰富。在各种转氨酶中，以作用于底物L－谷氨酸和α－酮酸的转氨酶最为重要，如丙氨酸转氨酶（alanine transaminase，ALT）和天冬氨酸转氨酶（aspartate transaminase，AST）。
ALT和AST在体内广泛存在，但各组织中的含量不同（表6－1）。ALT在肝组织中的活性最高，AST在心肌组织中的活性最高，但两者在血清中的活性都很低。当富含转氨酶的肝细胞和心肌细胞被破坏或细胞膜通透性增高时，转氨酶可大量释放入血，使血清中转氨酶活性明显升高。故血清转氨酶活性可反映肝细胞或心肌细胞损伤程度。例如急性肝炎患者血清ALT活性显著升高；心肌梗死患者血清AST明显上升。临床上可以此作为疾病诊断和预后的参考指标之一。
表6－1 正常人各组织中ALT及AST活性（单位/克组织）
3．转氨酶的作用机制 不同的转氨酶具有相同的催化机制。转氨酶的辅酶都是磷酸吡哆醛（pyridoxal phosphate），即维生素B6的磷酸酯。在反应过程中，磷酸吡哆醛接受氨基转变为磷酸吡哆胺，磷酸吡哆胺脱去氨基再还原成磷酸吡哆醛，这种相互转变起着传递氨基的作用。
（三）联合脱氨基作用
转氨基作用只是把氨基酸分子中的氨基进行转移，并没有达到脱氨基生成游离氨的目的，而L－谷氨酸的氧化脱氨基作用仅能对一种氨基酸进行脱氨。两者均不能发挥高效的脱氨基作用。
当转氨基作用与谷氨酸的氧化脱氨基作用相偶联时，先通过广泛的转氨基作用将各种氨基酸的氨基集中到谷氨酸上，再通过高活性高特异性的L－谷氨酸脱氢酶将谷氨酸的氨基脱去，这就使大多数氨基酸脱氨基，生成相应的α－酮酸。这种协同作用称作转氨脱氨作用（transdeamination），又称联合脱氨基作用（图6－6）。肝、肾等组织中的氨基酸通过此方式氧化脱氨。
联合脱氨基作用完全可逆，故体内一些非必需氨基酸也通过此途径合成。
（四）嘌呤核苷酸循环
嘌呤核苷酸循环（purine nucleotide cycle）是心肌和骨骼肌中氨基酸脱氨基的主要方式。在心肌和骨骼肌中，L－谷氨酸脱氢酶的活性很弱，因此通过腺苷酸脱氨酶对氨基酸进行脱氨。
首先，通过连续的转氨基作用，将氨基酸的氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸。接着，天冬氨酸再通过连续反应，将氨基转移到次黄嘌呤核苷酸（IMP）上，生成腺嘌呤核苷酸（AMP）。最后，AMP在腺苷酸脱氨酶的催化下脱去氨基，完成氨基酸的脱氨基作用（图6－7）。AMP的脱氨产物IMP可继续进行循环。由此可见，嘌呤核苷酸循环也可视作另一种形式的联合脱氨基作用。
图6－6 联合脱氨基作用
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