其他血浆蛋白的功能

1．前白蛋白 前白蛋白（prealbumin，PA）的主要功能是运输视黄醇。维生素A在体内的活性形式包括视黄醇、视黄醛及视黄酸。食物中的视黄醇都以酯的形式即视黄醇酯存在，在小肠被水解为视黄醇，被吸收后又重结合为视黄醇酯；再以脂蛋白的形式储存于脂肪细胞。血浆中的维生素A为非酯化型，它与视黄醇结合蛋白（retinol binding protein，RBP）结合而被转运。后者又与已结合甲状腺素的前白蛋白形成维生素A－RBP－PA复合物。当运至靶组织后，与特异受体结合而被利用。

2．运铁蛋白 在体内所含的微量元素中，铁是最多的一种，约占体重的0．005 7％。体内铁约75％存在于铁卟啉化合物中。成年男子及绝经后的妇女每月需铁约1mg。体内运铁蛋白（transferrin）是运输铁的主要物质。铁蛋白（ferritin）则是储存铁的分子。运铁蛋白是分子量为76 000的糖蛋白，属于β1－球蛋白，在肝中合成，该蛋白约有20种多态性。1mol运铁蛋白可运输2mol Fe3＋。血浆中运铁蛋白的浓度约为300mg/dl，可结合300μg/dl铁。游离铁对机体有毒性，与运铁蛋白结合后无毒性作用。它主要通过血循环将铁运至需铁的组织，如骨髓及其他器官。许多组织的细胞膜有运铁蛋白的受体，当运铁蛋白与之结合后，通过胞吞作用进入细胞，在溶酶体的酸性pH条件下使之与铁分离。脱铁铁蛋白（apoferritin）在溶酶体内并不被降解，可通过与受体结合重回到细胞膜，再进入血液重新行使运铁使命。

血浆中的铁蛋白与多种铁代谢途径相关，并能储存铁。铁蛋白大约含23％的铁。脱铁铁蛋白的分子量为440 000。通常由24个分子量为18 500的亚基构成。24个亚基可聚合3 000～4 500个铁原子。正常情况下铁蛋白在血浆中的含量是极低的，它的量随铁的增加而变化。

3．甲状腺素结合球蛋白 体内1/2～1/3的三碘甲状腺氨酸（T3）和四碘甲状腺氨酸（T4）存在于甲状腺外，大多数在血中与两种特异结合蛋白，即甲状腺结合球蛋白（TBG）和甲状腺结合前白蛋白（TBPA）结合。TBG为一种糖蛋白，通常TBG与T3、T4结合的亲和力为TBPA的100倍。正常状态下，TBG以非共价键与血浆中的T3、T4结合，在血液中游离的甲状腺素与结合的甲状腺含量处于动态平衡。

4．结合珠蛋白－血红蛋白复合物 可防止血红蛋白（Hb）在肾小管沉积。结合珠蛋白（heptoglobin，Hp）是一种血浆糖蛋白，可与细胞外的Hb非共价结合为复合物。细胞外Hb主要来自于衰老的红细胞。每天降解的Hb有10％进入血循环中，余下的90％仍存在于衰老的红细胞中。Hp的分子量为90 000，Hb的分子量为65 000，两者复合物的分子量为155 000。这种复合物不能通过肾小球进入肾小管，所以不会沉积于肾小管内，但游离的Hb能。因而Hp－Hb复合物可避免由Hb造成的肾损伤，还可防止Hb从肾丢失，从而保存其中的铁。Hp也是一种急性反应蛋白，在急性炎症时血浆中可升高。

5．铜蓝蛋白 血浆铜蓝蛋白属于α2－球蛋白，血浆中90％的铜由其运输，其余10％的铜与白蛋白结合。每个铜蓝蛋白可结合6个铜原子。

6．免疫球蛋白 免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）具有抗体作用，在电泳时主要出现于γ－球蛋白区域，占血浆蛋白质的20％；某些β－球蛋白和α2－球蛋白也含有免疫球蛋白。Ig由B细胞系中的特殊细胞浆细胞所产生。Ig能识别、结合特异抗原，形成抗原－抗体复合物，激活补体系统，从而解除抗原对机体的损伤。

免疫球蛋白可分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，结构相类似，均由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）组成。其中IgG、IgD、IgE为四聚体， IgA为二聚体，IgM是五聚体。H链由450～550个氨基酸残基组成，L链由212～230个氨基酸残基组成，两条链由二硫键相连。

图1－30显示IgG的分子结构。每条L链由可变区（VL）和恒定区（CL）组成。每条H链也可由可变区（VH）和恒定区（CH）组成，其中恒定区分为3个结构域（CH1、CH2、CH3）， CH2结构域含有补体结合部位。CH3结构域含有与中性粒细胞和巨噬细胞受体接触的部位。由L链和H链可变区形成的高变区是抗原结合的部位。L链与H链之间由二硫键连接，H链之间也由二硫键连接。

图1－30 IgG的结构

从N－端起，H链的1/4肽段及L链的1/2肽段在各类Ig中的排列顺序可变性大，称可变区（variable region，V区），其功能是决定不同Ig与抗原结合的特异性。H链及L链的其余肽段称为恒定区（constant region，C区），其功能是决定Ig的效应作用，也是Ig的分类基础（α、γ、δ、ε、μ五大类）。L链有两个基本型，即κ和λ型。一个特异的Ig通常只含有两条κ链或两条λ链，不存在κ和λ的混合型。故Ig可分为两型5类，即κ型五类和λ型5类。

（查锡良）

参考文献

［1］Nelson DL，Michael M．Cox Lehninger Principles of Biochemistry．6th ed．New York：W．H．Freeman and Company，2013

［2］Berg JM，John L．Tymoczko，Lubert Stryer Biochemistry．6th ed．New York：W．H．Freeman and Company，2007

［3］Murray RK，Bender DA，kennelly PJ，et al．Happer's Illustrated Biochemistry．29th．New York：Mc Graw Hill Company，2012

［4］Anfinsen CB．Principles that govern the folding of protein chain．Science，1973，181：223－230

［5］Kendrew JC．The three－dimentional structure of a protein molecule．Sci Am，1961，205：96－111

［6］Dunker AK，Kriwacki RW．The orderly chaos of proteins．Sci Am，2011，302：68－73

［7］Brown JH．Breaking symmetry in protein dimmers：designs and function．Protein Sci，2006，15：1－13

［8］Chiti F，Dobson CM．Protein 秘书 folding，functional amyloids，and human disease．Annu Rev Biochem．2006，75：333－366

［9］Prisoner SB．The protein diseases．Sci Am，1995，272：48－57

［10］Selkoe DJ．Folding proteins in fatal ways．Nature，2003，426：900－904