翻译后加工的调控

翻译后的加工实际上也具有对基因表达的调控作用。

（一）新生肽链的水解

胞内蛋白质的降解主要通过酶解。不同的肽链带有不同的蛋白酶识别位点，这是控制降解的一个主要因素。另一个肽链的降解信号，是位于肽链N-端的第一个氨基酸。在20种氨基酸中Met、Ser、Thr、Ala、Val、Cys、Gly和Pro是“稳定化氨基酸”，其他12个氨基酸是“去稳定氨基酸”（destabilizing amino acid），该类是由特定的酶加到肽链N-端的。在稳定的胞质蛋白质的N-端第一个氨基酸中从未发现过“去稳定氨基酸”。肽链合成后起始的氨基酸始终是甲硫氨酸，翻译过程完成后，甲硫氨酸被氨肽酶（aminopeptidase）除去，而氨基酰-tRNA-蛋白质转移酶（aminoacyl-tRNA-protein-transferase）就会在肽链的N-端加上一个氨基酸，这种修饰决定了肽链的N-端是“稳定化氨基酸”还是“去稳定氨基酸”，具体控制机制还不清楚。

由于合成的蛋白质运输到核及各种细胞器的速度也是受到控制的，未能及时运输的蛋白质就被迅速降解，这是控制功能蛋白数量的一种重要机制。

（二）通过信号肽分拣、运输、定位

每一个活细胞每时每刻都在合成多种蛋白质，合成的场所主要是细胞质，但是不同的蛋白质在合成以后在细胞中最后定位却不尽相同，如组织蛋白酶应该在溶酶体，胰岛素应该被分泌到细胞外，蛋白质合成以后所经历的这种定位和分配的过程称为定向与分拣。蛋白质的定向与分拣应该是准确无误的，否则细胞的正常生理功能将会出现异常。各种蛋白质在细胞内的最终定位是由蛋白质本身所具有的特定氨基酸序列决定的，称为信号肽（signal peptide）。信号肽用来引导蛋白质从胞质进入内质网（ER）、线粒体（mitochondrion）、叶绿体（chloroplast）和核内，也用于将某些蛋白质保留在ER内。信号肽通常（但并不总是）从合成后的蛋白质上被除去。

1．进入线粒体蛋白质信号肽的序列特征 由15～70个氨基酸残疾组成，N端由带正电荷的氨基酸残基与疏水氨基酸残基交替排列，每隔3～5个疏水氨基酸就有一个带正电的氨基酸。如＋H3N-Met-Leu-Ser-Leu-Arg（＋）-Gln-Ser-Ile-Arg（＋）-Phe-Phe-Lys（＋）-Pro-Ala-Thr-Arg（＋）-Thr-Leu-Cys-Ser-Ser-Arg（＋）-Tyr-Leu-Leu-。

2．引导蛋白质进入ER的信号肽 位于蛋白质的氨基端，序列中部含有5～10个疏水氨基酸。带有这种信号肽的蛋白质，大部分通过ER进入高尔基体，而其中有一些在羧基端还带有4个特定的氨基酸，使之永久地留在ER中。如：＋H3N-Met-Met-Ser-Phe-Val-Ser-Leu-Leu-Leu-Val-Gly-Ile-Leu-Phe-Trp-Ala-Thr-Glu（-）-Ala-Glu（-）-Gln-Leu-Thr-Lys（-）-Cys-Glu（-）-Val-Phe-Gln-或-Lys-Asp-Glu-Leu-COO-。

3．进入核内的蛋白质 其信号肽由成簇的（如5个连续排列）的带正电的氨基酸组成。如-Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val-。

4．分布于胞质内的蛋白质 其信号肽可与脂肪酸链共价结合，然后与生物膜结合，而不进入ER。如Src蛋白，其N-端的Gly共价结合豆蔻酸链，Ras蛋白是其C-端的第4个氨基酸Cys的侧链共价结合棕榈酸。如果不能定位在膜上，Src蛋白和Ras蛋白就不能发挥其功能，即使是激活的癌基因产物也不能转化细胞。