虽然蛋白质是大分子化合物，结构复杂，种类繁多，但是经酸、碱或蛋白酶完全水解后都产生氨基酸（amino acid），说明蛋白质的基本组成单位是氨基酸。自然界存在着300多种氨基酸，但构成蛋白质的只有20种（表1－1），除甘氨酸外都是L－α－氨基酸，在蛋白质生物合成时，它们受遗传密码的控制，故称为编码氨基酸，组成蛋白质的氨基酸不存在种属和个体的差异。
（一）氨基酸结构特点
组成蛋白质的氨基酸虽然各不相同，但在结构上有下列共同特点：
1．20种氨基酸都是α－氨基酸，即在α－碳原子上都连接着一个氨基和一个羧基（脯氨酸为α－亚氨基酸），它们可用下面的结构通式表示：
式中R为氨基酸的侧链基团，不同氨基酸的R不同，它对蛋白质的空间结构、理化性质和功能有重要影响。
2．除甘氨酸（R为H）外，其余19种氨基酸的α碳原子所连接的4个原子或基团各不相同，均为不对称碳原子（手性碳原子），可形成L型和D型两种构型，天然蛋白质中的氨基酸均为L型，故称L型α－氨基酸。D型氨基酸大都存在于某些细菌产生的抗生素及个别植物的生物碱中。
（二）氨基酸的分类
氨基酸的分类方法有多种，由于组成蛋白质的氨基酸结构上的差异只是侧链基团的不同，因此，侧链基团的性质对蛋白质的结构和功能有决定性意义。目前，常用的分类方法是按照氨基酸侧链基团有无极性，有极性能否解离及呈何种解离，把20种氨基酸分为以下四类（表1－1）。
表1－1 组成蛋白质20种氨基酸的分类
（续 表）
1．非极性疏水侧链氨基酸 此类氨基酸的侧链含有烃基、苯环、吲哚环、甲硫基等非极性的疏水基团。
2．非电离极性侧链氨基酸 这类氨基酸侧链中含有羟基、巯基、酰胺基等极性基团，这些基团是中性亲水基团，在中性pH条件下，不解离，不带电荷。
3．酸性侧链氨基酸 谷氨酸和天冬氨酸，侧链上都有羧基，在pH中性条件下，解离出质子，带负电荷。
4．碱性侧链氨基酸 精氨酸、赖氨酸、组氨酸侧链上分别含有可解离的胍基、氨基和咪唑基，在中性pH条件下这些基团结合质子，带正电荷。
此外，在有些蛋白质分子中还含有羟脯氨酸、羟赖氨酸、胱氨酸、四碘甲腺原氨酸等，它们都是在蛋白质合成后由相应的编码氨基酸经酶促化学修饰、加工而成的，属于非编码氨基酸。
（三）氨基酸的重要理化性质
1．物理性质 α－氨基酸为白色晶体，熔点极高，一般都在200℃以上，各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，能溶于稀酸或稀碱溶液中，不溶于有机溶剂，通常乙醇能把氨基酸从其溶液中沉淀析出（脯氨酸除外）。其味随不同氨基酸有所不同，有的无味，有的味苦，有的味甜。谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。
2．两性解离与等电点 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在酸性溶液中羧基的解离被抑制，氨基结合质子使氨基酸带正电荷（—NH＋3）；在碱性溶液中氨基的解离被抑制，羧基解离而使氨基酸带负电荷（—COO－），所以氨基酸是两性电解质，具有两性解离的特性。当在一定的pH条件下，氨基酸的羧基解离和氨基解离程度相等时，净电荷等于零，呈电中性，为兼性离子，在电场中不向正极移动，也不向负极移动，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（isoelectric point，pI）。当氨基酸所处溶液的pH小于pI时，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移动，反之，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动。由于各种氨基酸所含的氨基和羧基等基团的数目不同，解离程度不同，故等电点也不相同。由于羧基的解离度大于氨基，所以含有一个氨基和一个羧基的中性氨基酸等电点都在6．0左右，碱性氨基酸（二氨基一羧基）等电点大于7．5，而酸性氨基酸（二羧基一氨基）的等电点均小于3．5。
3．紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸因具有环状的共轭体系，对紫外线有较强的吸收作用，它们在280nm波长处有最大吸收峰，大多数蛋白质中含有酪氨酸和色氨酸残基，所以实验室常用紫外分光光度法鉴定蛋白质的存在，并测定其含量。
4．茚三酮反应 α－氨基酸与茚三酮一起加热，经氧化脱氨，再脱羧变成醛，茚三酮被还原成还原型茚三酮。在弱酸性溶液中，还原型茚三酮、氨和另一分子茚三酮反应缩合成蓝紫色化合物（脯氨酸与茚三酮反应呈黄色），此化合物最大吸收峰在570nm波长处，可作为氨基酸定量分析方法。
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