食品中水与非水组分的相互作用

向食品中的水添加各种不同的溶质，不仅会改变被添加溶质的性质，而且水本身的性质也会发生明显的变化。溶质和水混合时会同时改变这两个成分的性质。亲水溶质会改变邻近水的结构和流动性，水会改变亲水溶质的反应性，有时甚至改变其结构。

一、食品中水与离子和离子基团的相互作用

离子和有机分子的离子基团比任何其他类型的溶质在更大的程度上阻碍了水分子的流动性。水—离子键的强度大于水—水氢键的强度，但是远小于共价键的强度。加入可以离解的溶质会打破纯水的正常结构（基于氢键的四面体排列）。水和简单的无机离子产生偶极—离子相互作用。图2-5所示的例子包括NaCl离子对的水合。图中仅描述了纸平面上的第一层水分子。在一个稀离子水溶液中，由于第一层水分子和处在更远的以四面体方式定向的“体相”水所产生的相互矛盾的结构的影响，因此可以认为第二层水是以结构被扰乱的状态存在。在浓盐溶液中，或许不存在体相水，而离子或许支配着水的结构。

大量证据表明一些离子在稀溶液中具有净结构破坏效应（溶液比纯水具有较高的流动性），而另一些离子具有净结构形成效应（溶液比纯水具有较低的流动性）。应将术语“纯结构”理解为它涉及所有种类的结构，包括正常的或新类型的水结构。从“正常”的水结构观点来看，所有离子都是破坏性的。

图2-5　邻近NaCl的水分子的可能排列方式（图中仅显示纸平面中的水分子）

一种指定的离子改变净结构的能力紧密地关系到它的极化力（电荷除以半径）或它的电场强度。小离子或多价离子（大多数阳离子，如Li+，Na+，H3O+，Ca2+，Ba2+，Mg2+，Al3+，F-和OH-）具有强电场，是净结构形成者。这些离子形成的结构超过了对正常水结构的任何损失的补偿。这些离子强烈地与4至6个第一层水分子相互作用，导致它们比纯水中的H—O—H具有较低的流动性和包装得更紧密。半径大的和单价离子（大多数阴离子和大阳离子，如K+，Rb+，Cs+，NH4+，Cl-，Br-，I-，NO3-，BrO3-，IO3-和ClO4-）具有颇弱的电场，是净结构打破者，尽管对于K+来说此效应是很微弱的。这些离子打破水的正常结构，并且新的结构又不足以补偿这种结构上的损失。

当然，离子的效应远超过它们对水结构的影响。离子具有不同的水合（争夺水）、改变水结构、影响水介质的介电常数以及决定胶体周围双电层的厚度等能力，因而显著地影响了其他非水溶质和悬浮在介质中的物质的“相容程度”。于是，蛋白质的构象与胶体的稳定性（与Hofmeister或感胶离子序相一致的盐溶和盐析）也大大地受到共存的离子的种类和数量的影响。

二、食品中水与中性基团的相互作用

水与非离子、亲水溶质的相互作用弱于水—离子相互作用，而与水—水氢键相互作用的强度大致相同。取决于水—溶质氢键的强度，第一层水与体相水相比，显示或不显示较低的流动性和其他不同的性质。

人们或许可以预料能形成氢键的溶质会促进或至少不会打破纯水的正常结构。然而，在某些情况下，已发现溶质氢键部位的分布和定向在几何上与在正常水中所存在的是不相容的。于是，这些类型的溶质对水的正常结构往往具有一种破坏作用。尿素可作为一个具有形成氢键能力的小分子溶质的很好例子，由于几何上的原因，它对水的正常结构具有显著的破坏作用。

应当指出，加入一种能破坏水的正常结构的具有形成氢键能力的溶质并不能显著地改变每摩尔溶液中氢键的总数，这可能是由于遭破坏的水—水氢键被水—溶质氢键所替代的缘故。因此，这些溶质对上节所定义的净结构的影响是很小的。

水能与各种潜在的合适基团（如羟基、氨基、羰基、酰胺或亚氨基）形成氢键。有时形成“水桥”，这是指一个水分子与一个或多个溶质分子的两个合适的氢键部位相互作用。水与蛋白质中两类功能团形成氢键（虚线）如图2-6所示。

图2-6　水与蛋白质中两类功能团形成氢键（虚线）

一个更详尽的例子是木瓜蛋白酶主链单元之间的由3个水分子构成的水桥，如图2-7所示。

2-7　存在于木瓜蛋白酶中的一个三分子水桥（23，24和25是水分子）

已经发现，许多结晶大分子中的亲水基团彼此相隔一定距离，这个距离与纯水中最相邻的氧的间隔相等。如果在水合的大分子中普遍存在这种间隔，有可能在第一层和第二层水中相互形成氢键。

三、食品中水与非极性物质的相互作用

水与非极性物质，如烃类、稀有气体、脂肪酸、氨基酸和蛋白质的非极性基团，相混合无疑是一个在热力学上不利的过程（ΔG＞0）。自由能的变化是正的并不是由于ΔH是正的（对于低溶解度溶质确是如此），而是因为TΔS是负的。熵的减少是由于在这些不相容的非极性物质的邻近处形成了特殊的结构。此过程被称为疏水水合[图2-8（a）]。

由于疏水水合在热力学上是不利的，因此，可以理解水会倾向于尽可能地减少与共存的非极性物质缔合。于是，当两个分离的非极性基团存在时，不相容的水环境会促使它们缔合，从而减小了水—非极性界面，这是一个热力学上有利的过程（ΔG＜0）。此过程是疏水水合的部分逆转，被称为“疏水相互作用”，并可用下式描述它的最简单形式：

R（水合的）+R（水合的）→R2（水合的）+H2O

式中：R是一个非极性基团[图2-8（b）]。

由于水和非极性基团具有相对抗的关系，因此水调整自身的结构以便尽可能少地与非极性基团接触。图2-9描述了确信存在于邻近非极性基团的水层中的这类水结构。水和疏水基团间相对抗关系的两个方面值得加以详尽地描述：笼状水合物的形成和水与蛋白质分子中的疏水基团的缔合。

图2-8　疏水水合和和疏水相互作用的图示（空心圆球代表疏水基团，画影线的区域代表水）

图2-9　在疏水表面上水分子的定向

笼状水合物是冰状包合物，其中水为“主体”物质，通过氢键形成了笼状结构，后者物理截留了另一种被称为“客体”的非极性小分子。笼状水合物的意义在于它们代表了水对非极性物质的最大程度的结构形成响应，而且在生物物质中天然地存在着相似类型的超微结构。事实上，笼状水合物是结晶，它们易于生长至可见大小，只要压力足够地高，一些笼状水合物在温度高于0℃时仍然是稳定的。

笼状水合物的客体分子是相对分子质量较低的化合物，它们的大小和形状适合于由20～74个水分子构成的主体水笼子的大小。典型的客体分子包括低相对分子质量烃和卤代烃、稀有气体、短链一级胺、二级胺和三级胺、烷基铵、锍和盐。水和客体之间的相互作用是轻微的，通常不超过弱范德瓦耳斯力。笼状水合物是水力图避免与疏水基团接触而形成的特殊产物。

有证据表明，类似于结晶笼状水合物的结构可能天然地存在于生物物质中，如果正是如此，由于这些结构可能影响如蛋白质这样的分子的构象、反应性和稳定性而比结晶水合物重要得多。例如，有人认为在暴露的蛋白质的疏水基团存在着部分笼状结构。水的笼状结构在像氙这样的惰性气体的麻醉作用中也可能有一定的作用。

水与蛋白质的疏水基团之间不可避免的缔合对于蛋白质功能性质具有重要的影响。由于在典型的低聚食品蛋白质中约40%氨基酸侧链是非极性的，因此这些不可避免的接触的程度可能是相当大的。这些非极性基团包括丙氨酸的甲基、苯丙氨酸的苯基、缬氨酸的异丙基、半胱氨酸的巯甲基和亮氨酸的第二丁基和异丁基。其他化合物如醇、脂肪酸和游离氨基酸的非极性基团也能参与疏水相互作用，但是这些相互作用的结果的重要性肯定不如涉及蛋白质的那些相互作用的结果的重要性。

由于蛋白质的非极性基团暴露于水中在热力学上是不利的，因此，就会出现如图2-10所示的疏水基团的缔合或“疏水相互作用”。疏水相互作用提供了使蛋白质折叠的一个重要的驱动力，导致许多疏水残基处在蛋白质分子的内部。尽管存在着疏水相互作用，然而球状蛋白质中的非极性基团一般仍占据40%～50%的表面积。疏水相互作用也被认为在维持大多数蛋白质的三级结构中起着首要的作用。因此，降低温度会导致疏水相互作用变弱和氢键变强，这一点是相当重要的。

图2-10　一个经受疏水相互作用的球状蛋白质的图示（其中，空心圆球是疏水基团，圆球周围的“L-形”物质是根据疏水表面定向的水分子，小点代表与极性基团缔合的水分子）

综上所述，水与溶质的结合力十分重要，它们的相互作用如表2-3所示。

表2-3　水—溶质相互作用的分类

注：①12～25kJ/mol；②比单个共价键的强度弱得多；③R是烷基；④疏水相互作用是熵驱动的，而偶极—离子和偶极—偶极相互作用是焓驱动的。